Abb. 5.19 Die beiden enantiomeren Agonisten 5.36 (beige) und 5.37 (grau) binden mit einer 1000fach unterschiedlichen Affinität an den Retinsäurerezeptor. Da das Protein praktisch die gleiche Geometrie mit beiden Liganden annimmt, ist nur eine Struktur gezeigt. Beide Liganden bilden über ihre OH-Gruppe am stereogenen Zentrum eine H-Brücke zum Schwefel in Met 272. Dadurch nehmen der Aromat des Benzoesäurerests auf der linken Seite mit seinem Fluorsubstituenten und die zentrale Amidbindung in beiden Enantiomeren eine abweichende Orientierung ein. Der Tetrahydronaphthylteil kommt dagegen in beiden weitgehend an der gleichen Stelle zu liegen. :