Abb. 5.18 Die enantiomeren Sulfonamide 5.34 (grau) und 5.35 (beige) binden vergleichbar an das Enzym Carboanhydrase. Da das Protein praktisch die gleiche Geometrie mit beiden Liganden annimmt, ist nur eine Struktur gezeigt. Mit ihren Sulfonamidgruppen koordinieren sie an das Zinkion im katalytischen Zentrum (violette Kugel). Die SO2-Gruppen im Sechsring bilden eine Wasserstoffbrücke zu Gln 92 (grüne Linie). Die hydrophoben iso-Butylamino-Reste am Chiralitätszentrum ragen in eine hydrophobe Tasche und füllen diese weitgehend identisch aus. Dazu muss der Sechsring in beiden Enantiomeren eine abweichende Konformation annehmen. In dem einen Stereoisomer ist diese deutlich mehr gespannt als in dem anderen und bedingt den Verlust an Bindungsaffinität. :