Abb. 32.22 Die Bindestellen von Dalfopristin 32.40 und Quinupristin 32.41 liegen eng benachbart zum Peptidyltransferase-Zentrum (links oben, schwarzer Rahmen). Damit wird der Durchgang durch den ribosomalen Tunnel versperrt. Beide Makrolide stehen untereinander über einen hydrophoben Oberflächenabschnitt in Kontakt. Ihrer Bindungsgeometrien wurde kristallographisch ermittelten und sind rechts mit transparenten Oberflächen um Dalfopristin 32.40 (rot) und Quinupristin 32.41 (grün) vergrößert dargestellt. Aus Gründen der Übersichtlichkeit sind die RNA-Anteile des umgebenden Ribosoms weggelassen. Zum Vergleich sind die Bindungsposen von Erythromycin 32.36 (blaugrau), Clindamycin 32.35 (gelb) sowie Chloramphenicol 32.34 (hellblau) überlagert zu sehen. Zusätzlich wurden die 3'-Termini der tRNAs in der P- und A-Site (blau) und die naszierende Peptidkette (violett) mit in die Abbildung aufgenommen. Ihre Bindung würde allerdings durch die Antibiotika blockiert. Quinupristin bindet ähnlich wie Erythromycin in den ribosomalen Tunnel. Dalfopristin platziert sich vergleichbar dem Chloramphenicol ins Peptidyltransferase-Zentrum und blockiert die Aufnahme der tRNAs in die A- bzw. P-Site (linker Ausschnitt wurde aus J.M. Harms et al., BMC Biology 2, 4 (2004), mit freundlicher Genehmigung durch den Autor und Verlag entnommen).: