Abb. 32.15 Kristallstrukturen des Tet-Repressors mit einem gebundenen Sequenzauschnitt aus der DNA (links). Rechts hat sich Tetracyclin 32.33 in den Repressor eingeschoben. Das Protein ist als Dimer ausschließlich aus Helices (rote bzw. grüne Zylinder) aufgebaut. Mit zwei zueinander C2-symmetrisch angeordneten Helix-Turn-Helix-Motiven greift der Repressor die palindrom zueinander auftretenden Sequenzabschnitte auf der DNA ab. Schiebt sich in die beiden Monomere des Repressors jeweils ein Tetracyclinmolekül wie ein Keil ein, erfolgt eine konformative Aufweitung des helicalen Proteins. Dadurch wird der relative Abstand zwischen den beiden Ablesemotiven auf 40 Å aufgeweitet. Dieser Abstand wird zu groß, um in aufeinander folgenden Windungen der DNA, die eine Ganghöhe von 36 Å besitzt, ablesen zu können. Die Bindung des Repressors an die DNA unterbleibt.: