Abb. 31.3 Kristallstruktur des αIIb/β3-Integrinrezeptors mit dem Cyclopeptid 31.2 Cilengitide. Die Struktur bestätigte die Annahme, dass die Peptide mit einer β-Schleifenkonformation an dem Rezeptor vorliegen. Das RGD-Motiv des Peptids bindet in gestreckter Geometrie mit seinem Argininrest zwischen zwei Aspartate auf der Propellerdomäne und mit der Säuregruppe des Aspartyl-Rests an die Metallionen der MIDAS-Bindestelle.: