Abb. 31.22 Kristallstruktur des Komplexes aus einem MHC-I-Molekül mit dem gebundenen Nonapeptid Leu–Leu–Phe–Gly–Tyr–Pro–Val–Tyr–Val (grau, gelbgraue Oberfäche) und dem T-Zellrezeptor. Links ist die Gesamtstruktur, rechts ein Ausschnitt um die Peptidbindestelle zu sehen. Das MHC-Molekül besteht aus einer schweren Kette mit den Domänen α1, α2 und α3 (violett) und der leichten βm-Kette (blau). Die Faltblattstruktur aus der α1/α2-Domäne bildet eine nach oben hin offene, langestreckte Schale. Diese wird durch zwei lange, parallel zueinander ausgerichtete α-Helices (gelb) begrenzt wird. Sie nimmt in ihre Schalenöffnung das Antigenpeptidfragment auf und präsentiert dessen Oberseite zum T-Zellrezeptor. Dieser heterodimere Rezeptor aus einer α- (hellblau) und β-Kette (grau) besitzt ebenfalls einen faltblattähnlichen Aufbau. Mit seinen hypervariablen Schleifen CDR3α und CDR3β erkennt er im Besonderen an Position 5 die Aminosäure Tyrosin des Antigenpeptids. :