Abb. 30.32 (a) Kristallstruktur des bovinen Aquaporin-1. Von der vierzähligen Pore ist nur eine gezeigt. Sie weitet sich trichterförmig zur extrazellulären (oben) und cytosolischen Seite auf. An der engsten Stelle verjüngt sich die Pore auf ca. 2,8 Å. An dieser Position befinden sich gegenüberstehend ein positiv geladener His- sowie ein Arg-Rest. Sie verwehren positiv geladenen Ionen einschließlich H3O+ die Passage. Nahe der engsten Stelle ist ein Cysteinrest zu finden, der durch Quecksilberionen komplexiert werden kann. Der Kanal wird dadurch verstopft. So erklärt sich die diuretische Wirkung der vor vielen Jahren eingesetzten Quecksilbersalze. (b) Es gelang die Struktur eines Hefe-Aquaporins mit einer Auflösung bis 0,88 Å zu bestimmen. Sie verrät Details der Wasserstruktur. Wie an einer Schnur aufgereiht wandern die Wassermoleküle, weitergereicht durch Wasserstoffbrücken zu Carbonylsauerstoffatomen der Hauptkette und NH2-Gruppen von Asn-Seitenketten durch den Kanal. Die H-Brückenpartner stehen von einer Seite her in den Kanal, die gegenüberliegende Wand wird durch hydrophobe Aminosäuren gebildet. Die Oberfläche wurde entsprechend der lokalen Hydrophobie (braun) bzw. Hydrophilie (blau) eingefärbt. :