Abb. 30.28 Kristall- bzw. Cryo-EM-Strukturen verschiedener Situationen entlang des Transportcyclus von ABC-Transportern. Sie basieren auf Strukturen, die am humanen ABCB1-, einem chimären ABCB1- und dem bakteriellen Sav1866-Transporter bestimmt wurden. Der Cyclus startet mit dem nach innen geöffneten Transporter (links). Im Scheitelpunkt des V-förmigen Proteins öffnet sich eine Kammer, die den zu transportierenden Liganden aufnehmen kann. Nach Bindung von ATP an die am cytosolischen Ende befindlichen Nucleotid-bindenden Domänen (NBDs) schließt sich die Kammer (Mitte) und die NBDs-Domänen dimerisieren. Diese Bewegung überträgt sich auf die langen Helices. Nach Öffnen der Kammer hin zur extrazellulären Seite kann der Ligand hinausdiffundieren (rechts). Nach der Hydrolyse des ATPs (grün) öffnet der Transporter wieder und kann einen neuen Liganden für den Transport aufnehmen. :