Abb. 30.20 Cryo-EM-Struktur des GABAA-Rezeptors mit zwei gebundenen GABA-Molekülen (violette Oberfläche) und dem Kanalblocker Picrotoxinin (grüne Oberfläche). Der hier gezeigte Subtyp ist aus zwei α1, zwei β3 und einer γ2-Untereinheit zusammengesetzt. Im Eingangstrichter auf extrazellulärer Seite sind vermehrt positiv geladene Reste zu erkennen (gelb). Elektrostatisch „saugen“ sie die Chloridionen an. Im extrazellulären Bereich (violette „Schnittebene“) befinden sich jeweils in den Kontaktflächen zwischen den β- und α -Untereinheiten (Reihung der Bezeichnung gegen den Uhrzeigersinn) die beiden Bindestellen des allosterischen Regulators γ-Aminobuttersäure (GABA, violett) 30.35. GABA bildet mit den umgebenden Aminosäuren zwei Salzbrücken aus (Arg 67 und Glu 155, oben links). Die weiteren Kontakte sind hydrophober Natur zu aromatischen Aminosäuren. Der verriegelnde Leucin-Gürtel liegt tiefer zwischen den langen M2-Helices (gelbe „Schnittebene“). Je nach eingestelltem Öffnungsdurchmesser werden Chloridionen mit ihren Wasserhüllen durchgelassen oder zurückgehalten. In der gezeigten Struktur wird der Kanal durch den Blocker Picrotoxinin 31.43 (grün) verstopft. :