Abb. 30.15 In der Cryo-EM-Struktur besitzt der nicotinische Acetylcholin-Rezeptor einen Durchmesser von 80 Å und ist 125 Å lang (a). Er stellt ein Pentamer aus fünf Untereinheiten dar. Mit dem zentralen Bereich aus vier Helices pro Monomer durchspannt er die Membran. Die Innenseite des Kanals ist extrazellulär polar und weist viele saure Aminosäuren auf (gelb angedeutet). Zwei der extrazellulären Domänen binden den Neurotransmitter. (b) Ein Vergleich der Strukturen mit (blau) und ohne (rot) gebundenem Acetylcholin zeigt die Einwärtsbewegung von zwei C-Schleifen (grüne Ellipse). Diese Bewegung überträgt sich auf cytosolische Seite, die aus Helices gebildet wird. An der engsten Stelle im Inneren des Kanals (c) verjüngt er sich im geschlossenen Zustand auf 6 Å (Mitte, angedeutet durch weiße Oberfläche). Dort verschnürt ein Gürtel aus hydrophoben Resten den Durchtritt der Natriumionen ab. Beim Öffnen lagern sich die Helices durch eine konzertierte Drehbewegung um und erweitern den Kanaldurchtritt um ca. 3 Å, genug, um die Natriumionen mit ihrer Hydrathülle passieren zu lassen. :