Wirkstoffdesign
Offcanvas
Home
Einleitung
Kapitel
Kapitel 0
Kapitel 4
Kapitel 5
Kapitel 7
Kapitel 10
Kapitel 11
Kapitel 12
Kapitel 13
Kapitel 14
Kapitel 17
Kapitel 18
Kapitel 20
Kapitel 21
Kapitel 22
Kapitel 23
Kapitel 24
Kapitel 25
Kapitel 26
Kapitel 27
Kapitel 28
Kapitel 29
Kapitel 30
Kapitel 31
Kapitel 32
Deutsch
English
Login
Kapitel 29
Abb. 29.4 Vergleich der Kristallstrukturen des inaktiven (grün) und aktiven Rhodopsins. Ausgelöst durch die Photoaktivierung des Retinals mit Wechsel der cis/trans-Konfiguration an der 11-Doppelbindung verschiebt sich der b-Iononring. Diese Bewegung überträgt sich auf Trp 265 und vor dort über eine Kaskade Wasser-vermittelter H-Brücken bis zum „ionic lock“ aus Glu 134, Arg 135 und Glu 247. Die Salzbrücken werden gelöst und die Bindestelle für das Bindungsepitop des aG-Proteins (violett) wird freigeben. :