Abb. 28.2 (a) Ausschnitt aus der Kristallstruktur der DNA-Bindungsdomäne des Estrogenrezeptors. Mit einem Motiv aus zwei Helices (rot) greift der Rezeptor mit einem Zinkfinger (gelb unterlegt, insgesamt viermal gezeigt mit entgegengesetzter Ausrichtung entlang der DNA) in der großen Furche der DNA (Rückgrat violett, Basen farbcodiert, vgl. Abb. 14.17) ein spezifisches Muster aus sechs Basen ab. Das Motiv der beiden Helices wird über Zinkionen (blaugrau, s. Ausschnitte), die tetraedrisch von räumlich benachbarten Cysteinresten koordiniert werden, quervernetzt. (b) Für den heterodimeren PPARγ-RXRα-Rezeptor gelang es, eine Kristallstruktur mit einem gebundenen DNA-Fragment (blaugraue Oberfläche) zu bestimmen. Der Rezeptor bindet mit seinen Zinkfingern (DBD1, DBD2) in die große Furche der DNA und liest die Response-Sequenz ab. An die Liganden-Bindungsdomänen (LBDPPARγ, LBDRXRα) sind die Agonisten Rosiglitazon (grün) und Retinsäure (braun) gebunden. Sie aktivieren eine Konformation der Helix 12 (H12), die die Co-Aktivator-Bindestelle für das Erkennungsmotiv LxxLL freigibt. Die Struktur konnte mit kurzen Peptidsequenzen kristallisiert werden, die dieses Motiv enthalten (blau, violett). :