Abb. 28.13 Überlagerte Kristallstrukturen des PPARα-Rezeptors mit gebundenem Agonisten (28.27, grün) und Antagonisten (28.28, braun). Die endständige Säuregruppe des Agonisten 28.27 bildet eine Wasserstoffbrücke zu Tyr 464 und stabilisiert die Helix 12 (türkis) in ihrer aktiven Position. Dadurch wird die Erkennungsstelle für das Peptidmotiv LxxLL des Co-Aktivators freigegeben (violett). Glu 462 stabilisiert den helicalen Abschnitt dieses Peptidstrangs. Der Antagonist 28.28 ist um eine Propionsäureamidgruppe verlängert. Sie blockiert die Rückbildung der entfalteten Helix 12 (braun) in der aktiven Position. Oben links und rechts sind die beiden Rezeptorformen getrennt mit Oberfläche gezeigt. :