Abb. 26.4 Basierend auf der Kristallstruktur einer cAMP-abhängigen Kinase mit gebundenem ADP und Aluminiumtrifluorid als Mimetikum des Übergangszustands lässt sich der Reaktionsschritt der Phosphatgruppenübertragung von ATP (rot/grau) auf den Serinrest eines Proteinsubstrats (blau) modellieren. Asp 184 aus der DFG-Schleife koordiniert über ein Mg2+-Ion (violett) an die β- und γ-Phosphatgruppe des ATPs. Ein weiteres Mg2+ hilft, die drei Phosphatgruppen für die Reaktion richtig zu positionieren. Das zu phosphorylierende Serin 21 des Proteinsubstrats (blau) greift nucleophil die endständige γ-Phosphatgruppe an. Sie wird unter Ausbildung einer trigonal-bipyramidalen Zwischenstufe am Phosphor übertragen. Während dieses Reaktionsschritts übernimmt das benachbarte Asp 166 dessen Proton. Gleichzeitig stabilisieren die positiv geladenen Reste Lys 168 der Kinase und Arg 18 auf der Proteinsubstratkette diesen Zustand. :