Abb. 24.11 Kristallographisch bestimmter Bindungsmodus der Piperidinleitstruktur 24.14 mit Renin. Der Inhibitor bindet mit seinem basischen Stickstoff zwischen die beiden Aspartate der katalytischen Diade. Die lipophile Seitenkette legt sich in eine neu geöffnete Bindetasche. Sie entsteht durch Aufbrechen einer ursprünglich im unkomplexierten Protein zwischen Tyr 75 und Trp 39 vorliegenden Wasserstoffbrücke. Beide Reste nehmen nach Bindung von 24.14 eine neue Position mit großem Abstand zueinander an. :