Abb. 21.26 (a) Struktur des funktional aktiven Homodimers der TGT. Im aromatischen Cluster wurde Tyr 330 gegen Cystein ausgetauscht. Es besteht aber weiterhin ein kurzer Kontakt zu Phe 92‘ der gegenüberliegenden Monomereinheit (Detailbild oben rechts). (b) Durch Luftsauerstoff wird die Thiolfunktion des exponierten Cys 330 oxidiert. Es bildet sich eine Disulfidbrücke zwischen Cys 330 ΜΆ Cys 330' aus. Das Enzym liegt nun „pseudomonomerisiert“ vor. Die strukturell kaum veränderten Monomereinheiten packen jetzt in veränderter Geometrie gegeneinander (Detailbild unten rechts). Die ehemalige Kontaktfläche wird freigelegt. Dadurch ist auch das flexible Schleifen-Helix-Motiv nicht mehr länger in die Kontaktfläche eingebettet (grüner Kasten). Es nimmt einen neuen Verlauf an (rot), der von der ursprünglichen Geometrie im Homodimer (gelb) abweicht. Mit dieser Geometrie passt die Schleife aus sterischen Gründen nicht mehr in die Packung des ehemaligen Homodimers und würde deren Bildung blockieren. Um die wechselseitige Erkennung und Bindung der beiden Monomereinheiten zu stören, müsste daher dieser neue Verlauf des Schleifen-Helix-Motivs mit einem Liganden stabilisiert werden.: