Abb. 21.20 (a) Da sich das katalytische Zentrum und das flexible Schleifen-Helix-Motiv (links unten: orange, in verschiedenen Konformationen dargestellt) nahe der Dimerkontaktfläche befindet, konnten Inhibitoren des katalytischen Zentrums mit langen, spießförmigen Substituenten wie 21.26 versehen werden, die in den Bereich des aromatischen Clusters und der Salzbrücke Glu 339 ••• Lys 52′ hineinragen. Sie stören die Geometrie in diesem Bereich. Durch ihre Bindung steigt die Dissoziation des Dimers in Monomere an. (b) Mit den Liganden 21.14, 21.27 und 21.28 ergab sich das überraschende Ergebnis, dass zwei verschieden gepackte Dimere nebeneinander auskristallisierten. In der einen fanden wir das übliche funktionale Dimer. In der zweiten packten die Monomereinheiten in veränderter Form zusammen, was formal einer Drehung der einen Monomereinheit gegen die andere um ca. 130° entsprach. Während das funktionale Dimer die tRNA binden kann, ist dies für das verdrehte Dimer aus sterischen Gründen nicht mehr möglich (unten rechts). :