Abb. 21.2 Kristallstruktur der TGT mit einem Ausschnitt aus der tRNA. Das Protein nimmt eine TIM-Barrel-Faltung an. Die tRNA bindet nahe dem katalytischen Zentrum mit den Basen U33, G34, U35 an das Protein, wobei die auszutauschende Base in Position 34 vollständig aus dem tRNA-Molekül herausgeklappt wird (a). Unten ist ein Blick in die Bindetasche zu sehen (b). Die bereits eingebaute modifizierte Base preQ1 wird in der Guanin-Erkennungstasche (orange) durch Asp 156, Asp 102, Gly 230 und Leu 231 in Position gehalten. Der Ribosebaustein orientiert sich in eine kleine hydrophobe Tasche (blau). Die in der Sequenz voranstehende Base Uracil 33 legt sich in den grün markierten Teil der Bindetasche, wogegen der nachfolgende Uracil 35-Rest in dem rot angezeigten Bindebereich zu liegen kommt. :