Abb. 21.18: Das Enzym TGT bildet mit der tRNA einen 2:1 Komplex (oben rechts). Dabei katalysiert ein Monomer (dunkelblau) den Basenaustausch in der tRNA. Das zweite Monomer (dunkelgrün) hält das Substrat in der für die Reaktion erforderlichen Position. Die homodimere Anordnung besitzt eine zweizählige Symmetrie und ist in der Kristallstruktur auf einer Drehachse lokalisiert (gelbes Kästchen). Für die Stabilität des Dimers erweist sich aufgrund von Rechnungen ein Cluster von vier aromatischen Aminosäuren als entscheidend (rotes Kästchen, Trp 326, Tyr 330, His 333 und Phe 92′ des benachbarten Monomers). Aus Symmetriegründen tritt dieser Cluster wie auch alle weiteren Muster zweimal auf. Es spannt sich eine Salzbrücke von Glu 339 ••• Lys 52' über die Kontaktfläche (hellblaues Kästchen). Ein Motiv aus einer Schleife (violett) und einer Helix (hellgrün), das in den zahlreichen Kristallstrukturen mit unterschiedlichen Liganden immer wieder mit anderer Geometrie angetroffen wird (s. Abb. 21.20, links), erweist sich für die Ausbildung des Dimerkontakts als wichtig (grünes Kästchen).: