Abb. 20.5 Überlagerung der Faltungen der drei Cytochrom C-Proteine aus Abb. 20.5 anhand eines Bändermodells: Paracoccus denitrificans in blau, Rhodospirillum rubrum in rot und Thunfisch in gelb (links). Die Cytochrome binden über ein Histidin und ein Methionin ein Eisen-Häm-Zentrum. Die Strukturen wurden röntgenkristallographisch bestimmt. Strukturelle Abweichungen treten vor allem in den Schleifenbereichen auf. Auf der rechten Seite ist die gleiche Überlagerung gezeigt, nur sind hier die einzelnen Aminosäuren mit einer Farbcodierung dargestellt. Gleiche Farbe in allen drei Bändermodellen zeigt identische Aminosäuren an den entsprechenden Positionen an (Farbcodierung: Ala: hellgrau, Val: hellgrün, Gly: weiß, Ile: lindgrün, Leu: olivgrün, Pro: rosa, Phe: violett, Tyr: dunkelviolett, Trp: hellviolett, Asp: dunkelrot, Glu: weinrot, Asn: türkis, Gln: cyan, Lys: blau, His: hellblau, Arg: mittelblau, Ser: hellorange, Thr: dunkelorange, Cys: hellgelb, Met: dunkelgelb). :