Napap war einer der ersten hochpotenten Thrombininhibitoren und hat über viele Jahre als Leitstruktur für die Entwicklung von Hemmstoffen für Trypsin-ähnliche Serinproteasen gedient. Der Inhibitor ist atomcodiert mit einen durchscheinenden, weißen Oberfläche dargestellt. Seine Bindestelle wird durch eine plastische Oberfläche repräsentiert, die abhängig von der Tiefe der Einbuchtungen der Bindestelle die Farbe von blau (außen) über grün nach rot (tief im Inneren) wechselt. In der Video-Animation ist das Protein in ein Universum eingebettet. Im Wirkstoffdesign ist es die Kunst aus diesem Universum aller denkbaren niedermolekularen Verbindungen die herauszusuchen, die mit optimalen Eigenschaften an das Zielprotein bindet. Was dabei alles zu beachten ist, wird in diesem Buch erläutert.