Abb. 26.3 Die katalytischen Domänen von Kinasen besitzen alle die gleiche Faltung. Die N-terminale Domäne ist aus fün...
Abb. 26.4 Basierend auf der Kristallstruktur einer cAMP-abhängigen Kinase mit gebundenem ADP und Aluminiumtrifluorid al...
Abb. 26.7 Die Kinasen p38α und p38β besitzen als Türsteherrest ein Threonin (Thr 106, violett), in den strukturähnli...
Abb. 26.9 Bei ihrer Aktivierung durchlaufen Kinasen mehrere Konformationen von einer inaktiven (grün) zu einer aktiven ...
Abb. 26.12 Überlagerte Kristallstrukturen von Imatinib 26.5 und Tetrahydrostaurosporin 26.27 (Abb. 26.13) mit der aktiv...
Abb. 26.17 Überlagerung der Kristallstrukturen der Komplexe von PIM-1 Kinase mit dem unselektiven Inhibitor Staurospori...
Abb. 26.19 Kristallographisch ermittelter Bindungsmodus eines phosphorylierten Tyrosins (26.39, grün, Abb. 26.21) als m...
Abb. 26.20 (a) Bindungsmodus des substratanalogen Phosphotyrosins (26.39, Abb. 21.21) in humaner PTP-1B. Die Phosphatgru...
Abb. 26.22 Bei Sunesis konnte eine neue allosterische Bindestelle entdeckt werden, die in ca. 20 Å Entfernung zum katal...
Abb. 26.23 (a) Wenn kein phosphoryliertes Substrat zugegen ist, liegt die Shp2-Phosphotase über die N-SH2-Domäne selbs...
Abb26.24 Kristallstruktur der Volllängen-Shp2-Phosphatase in der inaktiven, durch die N-SH2-Domäne autoinhibierten For...
Abb. 26.25 Die Kristallstruktur von COMT mit dem Cofaktor S-Adenosyl-l-Methionin 26.55 (violett) und dem Catecholamin-an...
Abb. 26.27 Überlagerung der Kristallstrukturen von COMT mit SAM 26.55 (violette Kohlenstoffatome) und dem Catecholamin-...
Abb. 26.28 Es gelang, die Kristallstruktur des Enzyms mit dem Substrat Farnesyldiphosphat 26.65 (olivgrün) zu bestimmen...