Abb. 23.2 Die Oberflächen der trypsinähnlichen Serinproteasen Trypsin, Thrombin, Faktor VIIa und Faktor Xa weisen eine...
Abb. 23.5 Kristallstruktur des Inhibitors Cyclotheonamid A mit Thrombin. Der Inhibitor bildet mit seiner α-Ketogruppe e...
Abb. 23.6 Allgemeiner Bindungsmodus einer zu spaltenden Peptidkette (graue Kohlenstoffatome) im katalytischen Zentrum ei...
Abb. 23.7 Vergleich des Bindungsmodus des irreversibel an Thrombin bindenden Inhibitors d-Phe–Pro–Arg–CH2Cl (dunke...
Abb. 23.10 Struktur des Thrombin-NAPAP-Komplexes. Auf der linken Seite sind die wichtigsten Wechselwirkungen skizziert. ...
Abb. 23.12 Vergleich der 3D-Strukturen von Trypsin (links) und Thrombin (rechts), jeweils im Komplex mit NAPAP. Im Throm...
Abb. 23.17 Kristallstruktur von 23.27 (Abb. 23.16) im Komplex mit Elastase. Der Inhibitor bildet jeweils zwei H-Brücken...
Abb. 23.19 Kristallstruktur von Rivaroxaban 23.30 (Abb. 23.18) in Faktor Xa. Der Inhibitor bindet mit seiner Chlorthioph...
Abb. 23.23 Im letzten Schritt der bakteriellen Zellwandbiosynthese werden durch eine Glycopeptid-Transpeptidase Peptidog...
Abb. 23.24 Die unsubstituierte Penicillinsäure 23.48 wird schnell durch TEM-1β-Lactamase gespalten (a). Durch Anfügen...
Abb. 23.26 Das Proteasom, die zelluläre Proteinhäckselmaschine, spaltet proteolytisch spezifisch ubiquitinylierte Prot...
Abb. 23.28 Kristallographisch bestimmter Bindungsmodus von Nirmatrelvir 23.61 an die SARS-Cov-2 Mpro. Der nanomolare Inh...